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Domaine d'expertise - Biochimie analytique
Le point isoélectrique (également IEP ou pI) est la valeur du pH d'une solution aqueuse à laquelle les ampholytes ou les zwitterions - tels que les acides aminés et les protéines - équilibrent les charges positives et négatives.
Les protéines portent de nombreux groupes ionisables avec des groupes différents Valeurs. Au point isoélectrique, qui est une grandeur caractéristique pour décrire cette protéine pour chaque protéine, les charges positives et négatives s'annulent. La protéine à ce stade n'a pas de charge nette et ne se déplacerait pas dans un champ électrique. Cette propriété est utilisée en focalisation isoélectrique. La direction de migration des protéines change au cours de l'électrophorèse : à des valeurs de pH supérieures au point isoélectrique, la protéine est chargée négativement et migre vers l'anode, en dessous elle porte une charge positive et migre vers la cathode.
En pratique, l'IEP peut également être utilisé pour précipiter des protéines à partir d'une solution. La solubilité d'une protéine est rendue très forte par la La valeur de l'environnement influence et atteint un minimum au point isoélectrique. Au dessus ou en dessous de l'IEP, toutes les molécules ont la même charge (positive ou négative) et donc se repoussent. L'agglomération en agrégats insolubles est empêchée par la répulsion des molécules les unes des autres et la protéine reste en solution.
Voir aussi : électrophorèse, zwitterion
Unités d'apprentissage dans lesquelles le terme est traité
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