Chimie

Du gène à la protéine - une introduction

Du gène à la protéine - une introduction


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Les histones

Les histones sont des protéines basiques et les composants les plus importants de la chromatine, qui est utilisée pour emballer les très longs brins d'ADN d'une cellule eucaryote. L'unité de base de la chromatine est le nucléosome, un complexe de cinq histones différentes (histones H1, H2A, H2B, H3 et H4), qui ont toutes une structure similaire. Toutes les histones ont un domaine central globulaire et un ou deux bras flexibles constitués d'acides aminés principalement chargés positivement. Il est également inhabituel que, statistiquement parlant, un résidu sur quatre dans ces protéines soit un résidu de lysine chargé positivement, ce qui permet aux histones d'interagir fortement avec l'ADN chargé négativement.

Les histones sont parmi les protéines les mieux conservées d'une cellule eucaryote en évolution - dans le cas de l'histone H4, par exemple, la séquence d'acides aminés de la protéine du pois ne diffère que de deux des 104 résidus d'acides aminés par rapport à la séquence d'acides aminés de l'histone H4 bovine.

Modifications des histones et leur fonction

La structure des histones peut être modifiée par des modifications post-traductionnelles, telles que l'acétylation, la phosphorylation, la méthylation et la fixation d'un résidu ubiquitine aux acides aminés. Ces modifications sont très importantes pour l'accessibilité de l'ADN aux enzymes de la transcription.

Acétylation : Dans cette modification, les résidus lysine dans H2A, H2B, H3 et H4 sont acétylés par l'enzyme acétyltransférase. Cette activité peut être observée principalement dans des segments de chromatine en cours de transcription ou dans des histones nouvellement synthétisées qui ne sont pas encore associées à un ADN. L'acétylation joue un rôle crucial dans la transcription. L'acétylation détache partiellement l'ADN des nucléosomes et est alors plus accessible aux enzymes de transcription. Avec ce processus réversible, l'expression des gènes peut être influencée de manière décisive. L'élimination du résidu acétyle est catalysée par l'enzyme histone désacatylase.

Phosphorylation: La phosphorylation a lieu par des protéines kinases, qui transfèrent généralement un groupe phosphate aux protéines. Certaines histones sont phosphorylées de manières très différentes - par exemple, les résidus sérine de l'histone H3 sont phosphorylés en réponse aux signaux de croissance de l'environnement de la cellule. H2A est phosphorylée lors de l'assemblage de la chromatine et H1 lors de la réplication de l'ADN. Semblable à l'acétylation pendant la transcription, cela sert à assouplir la structure de la chromatine afin que les protéines de réplication puissent se lier à l'ADN. Les phosphorylations sont inversées par les phosphatases.

Méthylation: La méthylation est une modification irréversible des histones dans laquelle les groupes aminés des résidus lysine de H3 et H4 sont méthylés.

Attachement de l'ubiquitine : Dans cette modification, le polypeptide d'ubiquitine est spécifiquement attaché à un acide aminé (lysine 119) de l'histone H2A, à environ 10 % de ces résidus. L'ubiquitine est un peptide de 74 acides aminés qui est normalement attaché comme marqueur aux protéines destinées à être décomposées dans la cellule. Le rôle de l'ubiquitine par rapport aux histones est inconnu, mais on suppose que dans ce cas il ne s'agit pas d'un signal de dégradation de la protéine.


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Commentaires:

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