Chimie

Mouvements de protéines

Mouvements de protéines


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Qu'est-ce que la dynamique des protéines ?

Comme toutes les molécules, les protéines n'ont pas de structures rigides mais sont des structures dynamiques dans certaines limites.En raison de leur structure à plusieurs niveaux (structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire), les protéines atteignent une gamme particulièrement large de conformations flexibles. mouvements et changements de conformation des protéines, qui dans de nombreux cas ont une influence décisive sur l'efficacité biologique. énergie cinétique des atomes : mouvement moléculaire brownien) la conformation respective des protéines est déterminée par les conditions de réaction, par exemple la température, la pression, les concentrations des produits de départ et finaux, les solvants ou les mouvements des protéines peuvent être grossièrement divisés en trois catégories :

  1. fluctuations atomiques,
  2. mouvements collectifs et
  3. déclenché des changements de conformation.

Un deuxième système de classification examine quelle région d'une protéine est sujette à des changements de conformation : une distinction est faite entre la dynamique de la région centrale (protéinecoeur), le squelette protéique ou les domaines protéiques du mouvement des sous-unités, chaînes latérales ou fragments.

Un troisième système de classification ne prend en compte que les intervalles de temps de la dynamique protéique : ici on différencie les mouvements de longue durée (de la microseconde à la seconde) et de courte durée (subnanosecondes).

Tab.1
Sommaire
Intervalle de tempsAmplitude (en angströms)la description
court : femto- à pic-secondes (1015 jusqu'à 1012 s)0,001-0,1Etirement et flexion des fixations, restriction de la libre rotation de l'angle de torsion
moyen : pic- à nano-secondes (1012 jusqu'à 109 s)0,1-10mouvement sans entrave de la chaîne latérale à la surface de la protéine, mouvement des boucles latérales et mouvement global ("mouvement collectif")
long : nano- à micro-secondes (109 jusqu'à 106 s)1-100Pliage en petits peptides, transition hélice-bobine
très long : microsecondes à secondes (106 jusqu'à 1 s)10-100Repliement des protéines

Sur la méthodologie de la dynamique des protéines

Les propriétés structurelles des protéines et leur dynamique sont principalement déterminées par la cristallographie des protéines et la spectroscopie RMN. Les méthodes cristallographiques fournissent un instantané moyenné dans le temps de la structure de la protéine en faisant apparaître la molécule congelée. En revanche, la spectroscopie RMN offre une image dynamique qui peut également résoudre les fluctuations de domaines et de chaînes latérales plus petits. Une autre méthode moderne est la simulation de dynamique moléculaire (MD), qui décrit les coordonnées de chaque atome du réseau moléculaire à des intervalles de l'ordre du pico/nano-seconde. Le problème principal ici, cependant, est la plage de temps choisie pour les simulations : si les intervalles sont trop longs, le résultat est une image saccadée sans transitions douces - mais si les intervalles sont trop petits, des mouvements moléculaires importants peuvent être négligés.

Un exemple : la protéine de liaison au calcium calmoduline

Simulation de dynamique moléculaire (animation d'un dessin animé MolScript) de calmoduline dissoute. Légende : domaine N-terminal : rouge, hélice centrale : jaune ; Domaine C-terminal : vert ; Ions calcium : sphères bleu clair A. basé sur la structure cristalline de la calmoduline chargée de calcium : 20 images à un intervalle de 200 ps.B. basé sur la structure cristalline de la calmoduline sans calcium : 20 images à un intervalle de 200 ps.

Les animations montrent les fluctuations structurelles thermiques au sein du calcium chargé (code PDB : 1CLL) ou au sein de la calmoduline sans calcium (code PDB : 1CFD). Les étapes des mouvements sont, pour ainsi dire, des instantanés de simulations de dynamique moléculaire continue des protéines dissoutes. La composante principale du mouvement est constituée par les translations et rotations relatives des domaines N- et C-terminaux de la calmoduline. A l'état chargé, les simulations sur la protéine chargée en calcium montrent une flexion de l'hélice, comme cela est également connu par les études de RMN et de fluorescence.A l'état non chargé, aucun changement conformationnel particulier ne ressort - la simulation est caractérisée par divers changements de l'espacement et l'alignement des domaines. Dans les deux états, le tumbling se produit dans la plage de la nanoseconde, qui a été filtrée dans les simulations par souci de clarté.


Vidéo: 5 VINKKIÄ KUINKA SAAT ISOMMAT HAUIKSET (Juin 2022).