Chimie

Cours de protéines

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Variantes de l'hémoglobine chez l'homme

Différentes formes d'Hb sont connues, dont certaines ne se forment qu'au cours de certaines phases du développement (comme l'HbF fœtale) ou résultent de mutations du gène codant pour l'HbA. Les anomalies de l'hémoglobine telles que la drépanocytose ou les thalassémies résultent soit de mutations, soit d'une diminution de la production d'hémoglobine normale.

L'hémoglobine A.

L'HbA est l'Hb normale chez l'adulte (α2??2). Il existe également une faible proportion (environ 2 %) d'un autre type d'hémoglobine, α2??2, également l'hémoglobine A2 appelé.

L'hémoglobine S.

L'HbS est produite dans la drépanocytose. Le gène de la chaîne β de l'hémoglobine porte une mutation qui conduit à l'échange d'un acide aminé (Glu6 → Val) lors de l'expression du gène.

L'hémoglobine C.

L'HbC est une hémoglobine altérée qui est relativement fréquente dans la population ouest-africaine et qui est également causée par une mutation (chaîne β : Glu6 → Lys). Les symptômes n'apparaissent cliniquement que lorsque l'HbC est homozygote. Les personnes atteintes présentent une anémie hémolytique chronique légère.

L'hémoglobine E.

L'HbE est une variante de l'Hb (chaîne β : Glu26 → Lys) qui est relativement fréquente dans la population asiatique. L'HbE est généralement asymptomatique, mais est souvent associée à une -thalassémie.

L'hémoglobine F.

L'HbF est l'hémoglobine fœtale, dont la sous-unité est codée par son propre gène (HBG1). En général, la production d'HbF après la naissance est réduite à moins de 1 % de l'hémoglobine totale, de sorte que la teneur en Hb-F du sang passe de 60 à 80 % (immédiatement après la naissance) à 3 à 15 % au cours des cinq premiers mois. mois. Normalement, seules des traces d'HbF peuvent être trouvées chez l'adulte, mais certaines personnes produisent encore de petites quantités d'HbF tout au long de leur vie. Le fœtus possède également d'autres hémoglobines :2??2, auquel l'hémoglobine F avec un2??2-La structure suit. L'hémoglobine fœtale (HbF) a une plus grande affinité pour l'oxygène et assure un transfert d'oxygène optimal de la mère au fœtus. Ceci a sa cause moléculaire dans les changements suivants dans la chaîne γ-i par rapport à la chaîne : différences de charge dues à l'acétylation de Gly1 et Ser143, introduction d'un Asp en position 80 et d'un Arg144 au lieu de Lys dans HbA. Dans l'ensemble, les modifications conduisent également à une force de liaison réduite du 2,3-BPG, qui à son tour module allostériquement la liaison de l'oxygène.


Vidéo: métabolisme des protéines 1 (Juillet 2022).


Commentaires:

  1. Leandre

    Une femme veut beaucoup, mais d'un seul homme, et un homme en veut un, mais de plusieurs femmes. Vous avez une bonne chose : ça divise les fesses aux fesses. Femme fréquente Fumer est nocif, boire est dégoûtant, mais mourir en bonne santé est dommage L'inscription sous le robinet d'arrêt dans le métro : Si vous vous sentez paresseux pour y aller, tirez ce putain de truc. Nous n'avons pas fini dans les universités !!! Ne déboutonnez pas votre pantalon sur la bouche de quelqu'un d'autre ! Win95 est comme un avion - malade, mais nulle part où aller ! Fenita putain de comédie

  2. Hoel

    Quelle phrase ...

  3. Telrajas

    Un seul thème, intéressant pour moi :)

  4. Gogu

    Je suis désolé, mais je pense que vous vous trompez. Envoyez-moi un e-mail en MP, nous parlerons.



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