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La modification des acides aminés
- définition
- Les protéines sécrétées, les protéines de la lumière et les protéines membranaires sont fréquemment modifiées chimiquement à la fois de manière co-traductionnelle et post-traductionnelle. Ces modifications peuvent modifier de manière significative les propriétés d'une protéine (charge, hydrophobie, conformation et/ou stabilité).
Certaines de ces isoformes d'une protéine peuvent être détectées par électrophorèse sur gel (la phosphorylation, par exemple, augmente la charge négative de la protéine), mais la glycosylation ne modifie pas la charge de la protéine. La glycosylation peut être détectée en ajoutant des anticorps qui reconnaissent certains épitopes d'une protéine (par exemple des résidus de sucre) à la protéine. Les lectines et la digoxigénine se lient également aux résidus de sucre. Parfois, cependant, seule l'analyse par spectrométrie de masse fournit des informations sur le type et la position exacte de la modification dans la molécule.
Le sens des modifications : quelques exemples
- L'activité de nombreuses protéines régulatrices est contrôlée par la phosphorylation de certains acides aminés. Chez les eucaryotes, c'est principalement la phosphorylation des résidus Ser, Thr, Tyr ou His des protéines qui sont impliquées dans les cascades de signalisation. Dans le cas des bactéries, il s'agit principalement de résidus Asp et His (dans les systèmes régulateurs à deux composants).
- L'adénylation (ajout d'AMP) ou l'uridylation (ajout d'UMP) peut également influencer l'activité d'une protéine, par exemple dans le cas de la glutamine synthétase et de la protéine régulatrice PII dans le métabolisme azoté de E. coli.
- Les modifications jouent également un rôle important pour les protéines structurelles. L'hydroxylation du collagène en hydroxy collagène est essentielle pour la stabilité des ligaments et des tissus. Si l'enzyme correspondante, la prolyl-4-hydroxylase, est absente dans l'organisme, des défauts graves se produisent (par exemple le scorbut).
- Tab.1
| Structure cellulaire | Compartiment | Exemple de modification |
|---|---|---|
| Noyau | Intracellulaire | Acétylation (par exemple des histones sur le groupe -amino) |
| Lysosome | Intracellulaire | Liaison N avec le mannose-6-phosphate |
| Mitochondrie | Intracellulaire | N-formyle acylation |
| Chloroplaste | Intracellulaire | Acylation N-formyle, liaisons N et O avec des oligosaccharides, fixation de groupes sulfate, palmitoylation |
| Réticulum endoplasmique | Intracellulaire | Liaison N avec des oligosaccharides, fixation des ancres GPI |
| Cytosol | Intracellulaire | Acétylation, méthylation, phosphorylation |
| Ribosome | Intracellulaire | Myristylation |
| Membrane plasma | Surface cellulaire | N- et O-glycosylation, fixation des ancres GPI |
| fluide extra cellulaire | Extracellulaire | N- et O-glycosylation, acétylation, phosphorylation |
| matrice extracellulaire | Extracellulaire | N- et O-glycosylation, hydroxylation, phosphorylation |
non, pourquoi rêver à l'irréel à loisir !
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